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작성자 이상한
작성일 2007-04-09 (월) 18:59
분 류 연구실소식
ㆍ추천: 0  ㆍ조회: 3424      
IP: 155.xxx.130
http://feb.knu.ac.kr/cafe/?myhomeboard.278.
“ 생화학 1 중간고사 (2006년도) ”
(1) 생체분자사이의 가역적 상호작용에서 관여하는 결합 3가지를 설명하시오 (5점).
(2) 생체 분자 사이에서의 물의 특성을 설명하시오 (5점)
(3) 생체의 모든 생화학 반응이 열역학 법칙에 의하여 설명 가능한가? (5점)
(4) 왜 RNA 분자보다 enzyme이 biocatalyst로 진화과정에서 선별되었다고 판단되나? (5점)
(5) 다음의 아미노산 순서를 한 글자로 표기하는 암호문으로 번역하시오 (5점).
Leu-Glu-Ala-Arg-Asn-IIe-Asn-Gly-Ser-Cys-IIe-Glu-Asn-Cys-Glu-Ile-Ser-Gly-Arg-Glu-Ala-Thr
(6) 다음의 아미노산 중 이들 아미노산이 각각의 polypeptide 또는 protein의 성분으로 되어 있을 경우를 가정하자. 그러면, 지질2중층막(lipid bilayer)의 중간의 소수성 영역에 위치할 것이라 생각되는 아미노산에 모두 O 표를 하시오 (10점).
           Phe   Arg   Met   Asp    IIe     Lys    Leu    Val     Gly     Ala  
(7) Ribonuclease에 어떤 물질을 첨가하였더니 이들의 효소 활성이 소실되었다고 한다. 어떤 물질인가? (2점)  또한 이들에 어떤 과정을 거치게 하니 다시 활성이 돌아 왔다고 한다. 어떤 과정인지 설명하시오 (3점).  
(8) 단백질에 있는 거의 모든 결합은 Trans형인 이유는? (5점)
(9) alpha-helix 구조를 설명하되 구조의 안정성을 강조하는 결합을 반드시 설명하시오 (10점).
(10) β-sheet 구조에는 몇 가지로 분류할 수 있다. mixed β-sheet 구조나 twisted β-sheet 구조가 나타나는 이유는? (10점)
(11) Reverse turn은 β turn 또는 hairpin turn 이라고도 한다. 또한 Ω loop를 형성하기도 하는데 이런 구조의 역할은 무엇인지 그림으로 설명하시오 (10점)
(12) Myoglobin의 3차구조에서 촘촘하고 복잡한 내부구조에는 통상 hydrophobic 한 부분으로 구성되어 있으나  polar residue를 지니는 His 잔기도 2개 나타난다. 이들의 역할은? (10점)
(13) 단백질의 정제의 가장 처음 단계로 염석(salting out)을 들 수 있다. 대부분 단백질은 높은 염 농도에서 용해도가 감소하여 0.8-2.4M 의 ammonium sulfate를 첨가하면 단백질이 침전된다. 그러면 이 침전물에서 염을 제거하려면 어떻게 하는지 그림으로 설명하시오 (10점).
(14) 한 단백질의 전체적인 net charge가 강한 염기성을 나타낼 때 단백질 정제 중 어떤 ion exchanger를 사용하여야 하나? (5점)
(15) Gel filtration의 원리를 적으시오 (10점).
(16) glycoprotein을 정제하는 데 가장 많이 사용하는 정제의 방법으로 affinity chromatography가 있다. 이 방법을 설명하시오 (10점).
(17) gel electrophoresis는 단백질, DNA, RNA를 분리하는 효과적인 수단이다. 이 방법의 원리를 설명하시오 (10점).
(18) ultracentrifugation에서 gradient를 만드는데 어떤 물질을 사용하나? (5점)
(19) Saccharomyces cerevisiae (yeast)를 배양하면서 heat shock를 주어서 여기서 발현하는 heat shock protein (HSP)-30 (약 30 kD)과 HSP-70 (약 70 kD)을 2-D electrophoresis를 거치고 Matrix-assisted laser desorption-ionization (MALDI)-TOF (Time Of Fly)로 발현 유무를 정성 확인하려고 한다. 전 과정을 그림을 그려 설명하시오 (20점).
(20) 아미노산의 순서 (amino acid sequence)가 중요한 이유를 3가지 이상 설명하시오 (5점).
(21) monoclonal antibody 제작의 원리를 설명하시오 (10점).
(22) Sandwich ELISA의 장점은 무엇인가? (5점)
(23) Western blotting은 단백질의 검출에 유용한 방법이다. 이의 실험방법에 대하여 설명하시오 (10점).
(24) fluorescence microscopy는 세포를 형광으로 표지한 항체나 형광단백질로 착색하여 우리가 관심있는 단백질의 localization의 연구에 사용한다. 이런 방법의 장점은 무엇인가? (5점)
(25) 단백질을 정량할 때 280 nm에서 spectrophotometer를 사용한다.
이 방법의 원리는? (5점)
(26) Complete the table below (10점).
--------------------------------------------------------------------------
purification      total protein   total activity    Specific activity   purification     Yield
procedure          (mg)          (U)              (U/mg)         level          (%)
--------------------------------------------------------------------------
Crude extract     20,000        4,000,000
(NH4)2SO4 ppt.    5,000        3,000,000    
DEAE-cellulose   1,500        1,000,000
gel-filtration            500          750,000
affinity                     45          675,000
--------------------------------------------------------------------------
다음에 적절한 영어 단어를 넣으시오 (각 2점).
(27) Three-dimensional protein structure  can be determined by NMR spectroscopy
and (                    ).
(28) Proteins are built from a repertoire of (              ).  (            ) are linear polymers built of monomer units called amino acids.
(29) Some polypeptide chains fold into two or more compact regions that may be connected by a flexible segment of polypeptide chain, rather like pearls on a string.  These compact globular units, called (            ), range in size from about 30 to 400 amino acid residues.  
(30) An antibody is a protein synthesized by an animal in response to the presence of a foreign substance, called an (        ), and normally functions to protect the animal from infection.
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